Eigenschaften, Typen, Funktionen

Der Cinasen entweder KinasenSie handelt. Dies sind äußerst häufige Enzyme in der Natur, bei denen sie transzendentale Funktionen für lebende Organismen ausüben: Stoffwechsel beteiligen sich, Beschilderung und auch zelluläre Kommunikation.

Dank der großen Anzahl von Prozessen, in denen sie mehrere Funktionen erfüllen.

Domänen der Struktur der Enzympyruvato -Kinase (PYK) eines glykolytischen Enzyms (Quelle: Thomas Splettssser (wwwwww.Scistyle.com) [CC BY-SA 3.0 (https: // creativecommons.Org/lizenzen/by-sa/3.0)] über Wikimedia Commons)

Es wurde festgestellt, dass das menschliche Genom über mindestens 500 Gene verfügt, die für Enzyme kodieren, die zur Gruppe der Kinasen gehören, deren „Akzeptoren“ Substrate von Phosphatgruppen Kohlenhydrate, Lipide, Nukleoside, Proteine ​​und andere Arten von organischen Molekülen sein können.

Diese Enzyme werden innerhalb der Gruppe der Phosphotransferasen (EC 2) klassifiziert.7) und normalerweise als "Spender" -Moleküle phosphat zu hohen Energieverbindungen wie ATP, GTP, CTP und anderen verwandten verwenden.

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Eigenschaften

Der Begriff "Kinase" bezieht sich, wie erwähnt, üblich.

Obwohl diese Enzyme im Wesentlichen die gleiche Reaktion der Übertragung von Phosphorylgruppen katalysieren, besteht unter diesen eine große Vielfalt, nicht nur in Bezug auf die Struktur, sondern auch die Spezifität von Substraten und die Zellrouten, an denen sie teilnehmen, an denen sie teilnehmen.

Im Allgemeinen besteht seine Struktur aus β-gepeelten Blättern und α-Propellern, die spezifisch zu dem aktiven Zentrum gefaltet werden, und dass das aktive Zentrum normalerweise positiv belastete Ionen (Kationen) enthält, die die negativen Lasten der Phosphatgruppen stabilisieren, die sie übertragen.

Auf dem aktiven oder in der Nähe gibt es zwei Anschlussstellen für Substrate: eine für das ATP oder das Phosphatgruppen -Spendermolekül und eine für das Substrat, das phosphoryliert wird.

Die allgemeine Reaktion dieser Enzyme (Phosphorylierung) kann wie folgt betrachtet werden:

ATP + Substrat → ADP + phosphoryliertes Substrat

Wo der ATP die Phosphatgruppe spendet, die das Substrat gewinnt.

Leute

Nach der Klassifizierung des Nomenklaturkomitees der Internationalen Union für Biochemie und Molekularbiologie (NC-IBMB) finden sich die Kinasen in der Gruppe der Phosphotransferasen (EC). 2.7, Enzyme, die Gruppen übertragen, die Phosphor enthalten), die wiederum in etwa 14 Klassen unterteilt sind (EC 2.7.1 - EC 2.7.14).

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Die grundlegenden Unterschiede zwischen diesen 14 Arten von Phosphotransferasen hängen mit der chemischen Natur des „Akzeptor“ -Moleküls der Phosphatgruppe zusammen, die sie übertragen (oder mit der Art des Teils des Moleküls, das die Phosphatgruppe erhält)).

Innerhalb dieser Kategorie (Phosphotransferase -Enzyme) gibt es auch einige Enzyme, die Phosphate übertragen, aber keine ATP -Moleküle wie "Donor" verwenden, sondern anorganische Phosphate verwenden.

Im Allgemeinen werden diese Klassen wie folgt beschrieben:

EC 2.7.1: Phosphotransferase -Enzyme mit einem Phosphatgruppenakzeptor und Alkohol

Dies ist eine der wichtigsten Gruppen für den Energiestoffwechsel vieler Organismen, da er die Enzyme enthält, die für die Phosphorylierung von Kohlenhydraten und deren Derivaten wie Glukose, Galactose, Fructose, Mannosa, Glycosamin, Ribose und Ribus, Xylose, Glycerol verantwortlich sind , Pyruvat, Mevalonato, Arabinosa, Inositol unter anderem.

Beispiel für diese gemeinsamen Enzyme sind Hexoquinase, Glycoquinase, Phospofrocerachinase und Pyruvato -Kinase, die direkt an der glykolytischen Route beteiligt sind, die für die Oxidation von Glucose für die Energieerzeugung in Form von ATP verantwortlich ist.

EC 2.7.2: Phosphotransferase -Enzyme mit einer Carboxylgruppe als Akzeptor des Phosphats

Innerhalb dieser Art von Flinase- oder Phosphotransferase -Enzymen sind Enzyme, die Phosphatgruppen auf Teile von Molekülen mit Carboxygruppen wie Acetat, Carbamat, Aspartat, Phosphoglyceration übertragen.

EC 2.7.3: Phosphotransferase -Enzyme mit einem Stickstoffatom als Akzeptor des Phosphats

Metabolisch gesehen ist diese Gruppe von Enzymen ebenfalls von großer Bedeutung, da sie für den Transfer von Phosphatgruppen auf Moleküle wie Kreatinin, Arginin, Glutamin, Guanidin-Acetat usw. verantwortlich sind.

EC 2.7.4: Phosphotransferase -Enzyme, die als Akzeptor der Phosphatgruppe eine andere Phosphatgruppe haben

Ein Groß seine Vorläufer.

Sie beteiligen sich auch am Transfer von Phosphatgruppen zu anderen zuvor phosphorylierten Molekülen, die von lipiden Natur, Kohlenhydraten oder aus diesen abgeleitet werden können.

Beispiel für diese wichtigen Enzyme sind das Kinase -Adenylat, die Nukleosidphosphatkinase, die Nucleosid -Tryposphat -Adenylatkinase, die UMP/CMP -Kinase und die Farnil -Phosphatkinase usw.

EC 2.7.6: Diposfotransferase -Enzyme

Diposfotransferasen katalysieren den Transfer zweier Phosphatgruppen gleichzeitig auf dasselbe Substrat. Beispiel für diese Enzyme sind die Ribose-Phosphat-Defosphochinase, das Defosphochinase-Thiamin und das Defosphochinase GTP, ein wichtiges Enzym im Stoffwechsel der Purine.

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EC 2.7.7: Spezifische Nukleotidphosphotransferase -Enzyme (Phosphotransferase -Nukleotiden)

Phosphotransferase -Nukreidos beteiligen sich an vielen zellulären Prozessen, die an der Aktivierung und Inaktivierung anderer Proteine ​​und Enzyme sowie in einigen DNA -Reparaturmechanismen beteiligt sind.

Seine Funktion besteht darin, Nukleotide zu übertragen, normalerweise Monophosphat -Nukleotide verschiedener Stickstoffbasen. In dieser Art von Enzymen befinden sich unter anderem DNA- und RNA-Polymerasen (sowohl DNA als auch abhängige RNA).

EC 2.7.8: Enzyme, die Phosphatgruppen mit Substitutionen übertragen

Diese Klasse hat signifikante Funktionen in den Routen von Lipidstoffwechsel, insbesondere in ihrer Synthese. Sie sind für den Transfer von phosphorylierten Molekülen (Phosphaten mit Substitutionen) auf andere "Akzeptor" -Moleküle verantwortlich.

Beispiel für diese Gruppe von Enzymen sind Phosphotransferase -Ethanolamin, Diacylglycerin Colina Phosphotransferase, Sphingomyeline -Synthase usw.

EC 2.7.9: Phosphotransferase -Enzyme mit gepaarten Akzeptoren

Diese Enzyme verwenden einen einzelnen Phosphatgruppenspender (ATP oder verwandt), um zwei verschiedene Akzeptormoleküle zu phosphorylieren. Phosphatpyruvat (PPDK) und Phosphoglucano -Dicinase sind Beispiele für diese Enzyme.

Phosphotransferasen, die Aminosäurereste verschiedener Proteinearten phosphorylieren

EC 2.7.10: Protein-Lyrosin-Kinasen

Die Protein-Pyrosin-Kinasen sind Enzyme, die den Transfer von Phosphatgruppen spezifisch auf Tyrosinreste in Polypeptidketten verschiedener Arten von Proteinakzeptoren katalysieren.

EC 2.7.11: Protein-Serin/Treonin-Kinasen

Wie die Protein-Pyrosin-Kinasen katalysiert diese Gruppe von Enzymen den Transfer von Phosphatgruppen auf Serin- oder Treoninabfälle in anderen Proteinen.

Ein bekanntes Beispiel für diese Proteine ​​ist die Familie von Kinase -C -Proteinen, die auf mehreren Arten beteiligt ist, insbesondere jedoch im Lipidstoffwechsel.

Diese Gruppe umfasst auch viele cyclische AMP -abhängige Proteine ​​und cyclische GMP mit wichtigen Auswirkungen auf die zelluläre Differenzierung, das Wachstum und die Kommunikation.

EC 2.7.12: Kinasen sind zweispezifische Spezifität (die sowohl in Serin/Treonin- als auch in Tyrosinabfällen wirken kann)

Mitogen -aktivierte Kinasen -Proteine ​​(MAPKK) sind Teil dieser Gruppe von Enzymen, die in der Lage sind, und undeutlich in der Lage sind.

Histidin -Mutkish (EC 2.7.13) und Protein-Arginin-Kinasen (EC 2.7.14)

Es gibt andere Kinase-Proteine, die Phosphatgruppen in einige Arten von Proteinen auf Histidin- und Argininreste übertragen können, und diese sind Kinase-Proteine ​​und Protein-Arginin-Kinasen.

Andere Formen der Klassifizierung

Laut verschiedenen Autoren können die Kinasen gemäß der Art des Substrats, den sie als Phosphatgruppenakzeptor verwenden, besser klassifiziert werden.

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Andere sind der Ansicht, dass der beste Weg, diese Enzyme zu klassifizieren.

Gemäß der Art des Substrats können Kinasen als Cinase -Protein (die andere Proteine ​​phosphorylieren), Lipa -Kinasen (die Lipide phosphorylieren), Kohlenhydratkinasen (die unterschiedliche Arten von Kohlenhydraten), Phosphoryläe -Nukleosid (die phosphorylieren), phosphoryläe (was phosphorylieren nukoshydriert) usw. phosphorylieren, klassifiziert werden.

Funktionen

Die Enzyme der Kinasegruppe sind allgegenwärtig von Natur.

Die Funktionen können sehr vielfältig sein:

-Sie nehmen an mehreren Prozessen der Zellsignalisierung und Kommunikation teil, insbesondere an Kinase -Proteinen, die als Reaktion auf interne und externe Stimuli die konsekutive Phosphorylierung anderer Kinase -Proteine ​​(Phosphorylierungswasserfälle) katalysieren.

-Einige dieser Proteine ​​mit enzymatischer Aktivität haben zentrale Funktionen im Kohlenhydratmetabolismus, Lipiden, Nukleotiden, Vitaminen, Cofaktoren und Aminosäuren. Zum Beispiel beteiligt sich nichts mehr an der Glykolyse mindestens 4 Kinasen: Hexochinase, Phosphofrocerachinase, Phosphoglycerate -Kinase und Pyruvatkinase.

-Unter den Signalfunktionen sind Kinasen an den Prozessen der Regulierung der genetischen Expression, der Muskelkontraktion und der Antibiotikaresistenz in verschiedenen Arten lebender Organismen beteiligt.

-Putter-Chinase-Proteine ​​haben Funktionen bei der Regulation vieler Signaltransduktionsrouten, die mit der Entwicklung und Kommunikation in mehrzelligen Metazos zusammenhängen.

-Die Modifikation von Phosphorylierungsproteinen (in anderen zellulären Kontexten als Zellsignal) ist ein wichtiges Element der Regulation der Aktivität großer Mengen von Enzymen, die an verschiedenen Stoffwechselprozessen teilnehmen. Dies ist das Beispiel für die Regulation des Zellzyklus durch viele kinaseabhängige Proteine.

-Lipidphosphorilläre Kinasen sind für die Umbauprozesse von Zellmembranen sowie die Synthese und Bildung neuer Membranen wesentlich.

Verweise

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6. Nomenklaturkomitee der Internationalen Union für Biochemie und Molekularbiologie (NC-IBMB). (2019). Von Qmul abgerufen.AC.Vereinigtes Königreich