Fibronektinstruktur und Funktionen

Der Fibronektin Es ist eine Glykoproteinklasse, die zur extrazellulären Matrix gehört. Diese Art von Protein ist normalerweise für die Bindung oder Verknüpfung der Zellmembran mit den draußen gefundenen Kollagenfasern verantwortlich.

Der Name "Fibronectin" stammt aus einem Wort, das aus zwei Wörtern in Latein besteht, der erste ist "Faser" was bedeutet Faser oder Filament und die zweite "Necter" Was bedeutet das Anschließen, Verknüpfen, Einfügen oder Flirten.

Molekulare Struktur von Fibronektin (Quelle: Jawahar Swaminathan und MSD -Mitarbeiter am Europäischen Bioinformatikinstitut [Public Domain] über Wikimedia Commons)

Fibronektin wurde erstmals 1948 als Fibrinogenschadstoff visualisiert. Dies wurde als ein einzigartiges Plasmaglykoprotein identifiziert, das die Eigenschaften eines kalten unlöslichen Globulins besaß.

Dieses Protein hat ein hohes Molekulargewicht und wurde mit einer Vielzahl von Funktionen im Gewebe verwandt. Unter ihnen ist die Adhäsion zwischen Zelle und Zelle, die Organisation des Zytoskeletts, die onkogene Transformation unter anderem.

Fibronektin wird von vielen Teilen des Körpers durch seine lösliche Form in Blutplasma, Cerebrospinalflüssigkeit, Synovialflüssigkeit, Fruchtwasser, Fruchtwasser, Samenflüssigkeit, Speichel und entzündlichen Exsudaten verteilt.

Forscher haben berichtet, dass die Plasmakonzentrationen von Fibronektin steigen, wenn schwangere Frauen an vor -Plalassia leiden. Daher wurde dieser Anstieg der Fibronektinkonzentration von Spezialisten zur Diagnose von Patienten aufgenommen.

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Struktur

Fibronektine sind große Glykoproteine, die ein Molekulargewicht von ungefähr 440 kDa haben. Sie bestehen aus etwa 2.300 Aminosäuren, die 95% des Proteins repräsentieren, da die anderen 5% Kohlenhydrate sind.

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Die verschiedenen Analysen, die in der genomischen und transkriptomischen Sequenz (Messenger -RNA) des Proteins durchgeführt wurden.

Die drei Arten von Sequenzen machen mehr als 90% der Gesamtstruktur von Fibronektinen aus. Die homologen Sequenzen von Typ I und II sind Schleifen miteinander durch Disulfidbrücken vereint. Diese Schleifen enthalten jeweils 45 bzw. 60 Aminosäureabfälle.

Die homologen Sequenzen vom Typ III entsprechen 90 Aminosäuren, die in linear und ohne Disulfurbrücken im Inneren geordnet sind. Einige der internen Aminosäuren der homologen Typ-III-Sequenzen haben jedoch freie Sulfidgruppen (R-S-H).

Die drei homologen Sequenzen falten und organisieren sich in einer mehr oder weniger linearen Matrix, um zwei "dimische Arme" fast identischer Proteinuntereinheiten zu bilden. Die Unterschiede zwischen den beiden Untereinheiten ergeben sich aus der posttranskriptiven Reifungsereignisse.

Fibronektine können im Allgemeinen auf zwei Arten beobachtet werden. Eine offene Form, die beobachtet wird, wenn sie auf der Oberfläche der Membran abgelagert werden und die bereit sind, eine andere Zell -Außenkomponente zu verbinden. Diese Form wird nur durch elektronische Mikroskopie beobachtet.

Der andere Weg ist in physiologischen Lösungen zu sehen. Die Enden jedes Arms oder jeder Verlängerung sind in Richtung der Mitte des Proteins gebeugt und verbinden sich durch die Carboxylenden von Kollagenbindungsstellen. Auf diese Weise hat das Protein einen kugelförmigen Aussehen.

Domänen und Eigenschaften von "Multiadhäsion"

Freibonektin -Multiadhäsionseigenschaften entstehen aufgrund des Vorhandenseins verschiedener Domänen mit hohen Affinitätswerten für verschiedene Substrate und Proteine.

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"Dimérica Arms" kann in 7 verschiedene funktionelle Domänen unterteilt werden. Diese werden nach dem Substrat oder der Domäne klassifiziert, zu der sich jeder verbindet. Zum Beispiel: Domain 1 und Domain 8 sind Domänen der Vereinigung zu Fibrinprotein.

Domäne 2 hat Kollagenbindungseigenschaften, Domäne 6 ist ein Bereich der zellulären Adhäsion, dh sie ermöglicht es, in fast jeder Membran oder in einer externen Oberfläche der Zellen verankert zu werden. Die Funktionen der Domains 3 und 5 sind heute noch unbekannt.

In Domäne 9 befindet sich das Carboxyl- oder C-terminale Ende des Proteins. Die MOM-Domäne 6-Zelladhäsionsregionen haben das Tripéptid, das von der Arginin-Glycin-Asparagin-Aminosäuresequenz (arg-gly-asp) besteht.

Dieser Tript wird von mehreren Proteinen wie Kollagen und Integrin geteilt. Gleiches ist die Mindeststruktur, die für die Erkennung der Plasmamembran durch Fibronektine und Integrine erforderlich ist.

Fibronektin repräsentiert in seiner kugelförmigen Form eine lösliche und freie Form im Blut. Auf Zellflächen und in der extrazellulären Matrix befindet sich jedoch in "offen", starr und unlöslich.

Funktionen

Einige der Prozesse, bei denen die Beteiligung von Fibronektinen die Vereinigung von Zelle zu Zelle, Verbindungen, Verbindung oder Zelladhäsion an Plasma- oder Basalmembranen, die Stabilisierung der Blutgerinnsel und die Wundheilung sind.

Die Zellen haften an einer spezifischen Stelle in Fibronektin durch ein empfangendes Protein, das als "Integrin" bekannt ist. Dieses Protein überschreitet die Plasmamembran in die Innenseite der Zelle.

Komponenten der extrazellulären Matrix des knorpeligen Gewebes (Quelle: Kassidy Veasaw [CC BY-SA 4.0 (https: // creativecommons.Org/lizenzen/by-sa/4.0)] über Wikimedia Commons)

Die extrazelluläre Domäne der Integrine bindet an Fibronektin, während die intrazelluläre Domäne der Integrine an Aktinfilamente eingehalten wird. Mit dieser Art von Anker können Sie die in der extrazelluläre Matrix erzeugte Spannung an das Zytoskelett von Zellen übertragen.

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Fibronektin beteiligt sich am Wundheilungsprozess. Diese sind in ihrer löslichen Form auf den Kollagenfasern neben der Wunde abgelagert, wodurch die Migration von Phagozyten, Fibroblasten und Zellproliferation in der offenen Wunde hilft.

Der eigentliche Heilungsprozess beginnt, wenn Fibroblasten das Fibronektin -Netzwerk "drehen". Dieses Netzwerk fungiert als eine Art Gerüst oder Unterstützung für neue Kollagenfasern, die abgelagert werden können, Sulfat Heparán, Proteoglican.

Fibronektin ist auch an der Bewegung epidermaler Zellen beteiligt, da es durch körniges Gewebe dazu beiträgt, die Basalmembran unter der Epidermis in den Geweben neu zu organisieren, was dazu beiträgt.

Alle Fibronektine haben unverzichtbare Funktionen für alle Zellen; Sie nehmen an so unterschiedlichen Prozessen teil wie Migration und Zelldifferenzierung, Homöostase und Wundheilungsphagozytose unter anderem.

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